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2018-蛋白质组学在扇贝蛋白Sbp8-1分子功能研究中的应用-中国海洋大学-Frontiers in Physiology(IF:4.13)

Characterization of an atypical metalloproteinase inhibitors like protein (Sbp8-1) from scallop byssus.
Zhang X, Dai X, Wang L, et al.
Frontiers in physiology, 2018, 9.
  

粘附是许多海洋软体动物(包括贻贝和扇贝)的重要生理过程,因此表征这些粘合剂中涉及的蛋白质非常重要。尽管已鉴定并鉴定了几种贻贝贻贝蛋白质,但对扇贝贻贝蛋白质的研究仍然很少。先前的研究确定了两种脚特异性蛋白(Sbp7,Sbp8-1),它们被标注为金属蛋白酶(TIMPs)的组织抑制剂。进化分析表明,衣原体的TIMP基因在进化过程中经历了多次基因复制,它们在脚中的潜在功能可能是古老的进化起源。着眼于Sbp8-1,序列比对和生化分析表明Sbp8-1是一种非典型的TIMP。一个重要特征是在其C末端存在两个额外的游离Cys残基,这导致Sbp8-1聚合。考虑到未观察到抑制活性,且主要分布在基底线和牙菌斑中,我们提出这种非典型的Sbp8-1可能在扇贝中起交联剂的作用。本研究不仅有助于了解扇贝byssus组装,也提供了防水材料设计的灵感。

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论文涉及维基服务产品: MALDI-TOF质谱鉴定 
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