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2019-扇贝可溶性蛋白磷酸化修饰的鉴定和特性分析-中国海洋大学-Molecular Biology Reports（IF:2.06）
Identification and characterization of protein phosphorylation in the soluble protein fraction of scallop (Chlamys farreri) byssus.
Zhang L, Zhang X, Wang Y, Xu P, Diao Z, Liu W, Xu W.
Molecular biology reports. 2019 Jul 1:1-9.
蛋白质磷酸化是一种广泛的修饰，在海洋生物粘附中起重要作用。藤壶Amphibalanus amphitrite的磷酸化蛋白可与矿物质表面形成牢固的离子键，以适应海洋环境。沙堡蠕虫加州分枝杆菌中的粘附蛋白PC-3含有多重丝氨酸磷酸化。这些磷酸盐基团与Mg / Ca2 +离子之间的相互作用在海水pH值下较难溶解，从而使水泥的流动性降低，而变得更像凝胶。扇贝疱疹的特征是具有强的湿粘合性能和大量的脓疱分泌物。因此，byssus优异的水下附着力使其成为与新型多功能复合材料开发相关的研究的理想候选者。然而，尚未在扇贝衣原体中鉴定或研究磷蛋白。液相色谱-串联质谱（LC-MS / MS）鉴定了法氏梭菌蛋白中的磷酸化蛋白，并通过磷酸化染色和凝胶内消解与质谱分析（GeLC-MS / MS）进一步证实。最后，对这些新鉴定的蛋白质进行了序列分析和潜在的功能分析。已经确定了C. farreri byssus蛋白内以前未报道的磷酸化位点。结果表明，通过两种类型的质谱和染色验证了囊结构所有部分的磷酸化修饰，并且证实了四种脚特异性磷酸化蛋白。基于序列比对的生物学功能注释表明，蛋白质40,215.25与TIMP-2同源，与扇贝扇贝中先前鉴定的TIMP-2样蛋白Sbp8-1相似，它含有大量的磷酸化Cys，可以促进蛋白质聚合。以此推测蛋白40,215.25可能在扇贝的交联和粘附中起重要作用。在法氏梭菌中鉴定到的磷酸化蛋白可能与蛋白交联的形成和扇贝脚的粘附有关。本研究为更好地了解扇贝的粘连机制奠定了基础。
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论文涉及维基服务产品： Shotgun-LCMS鉴定 、PTM位点质谱分析