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抗体和抗体的结构详解

抗体,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易感染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个 Y 字形单体存在,每个 Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。

任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。

抗体结构

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重链
哺乳动物 Ig 的重链一共有五种,分别用希腊字母α、δ、ε、γ和 μ 来命名,相对应组成的抗体就称为 IgA、IgD、IgE、IgG 和 IgM 五种抗体。不同的重链在大小和组成上有所区别,α和γ包含大约 450 个氨基酸,而 μ 和ε则有大约 550 个氨基酸。
 
每个重链有两个区:恒定区和可变区。所有同一型的抗体其恒定区都是相同的,不同型的抗体之间则存在差异。重链γ、α和δ的恒定区的组成为 3 个前后串联的 Ig 结构域,并有一个铰链区增加它的灵活性;重链 μ 和ε的恒定区则由 4 个 Ig 结构域组成。不同 B 细胞产生的抗体 其重链的可变区不同,但同一种 B 细胞或细胞克隆产生的抗体其可变区则是相同的,每一个重链的可变区都是大约 110 个氨基酸长度,并组成一个单独的 Ig 结构域。
 
轻链
哺乳动物只有两种轻链:λ型和κ型,每条轻链有两个前后相连的结构域:一个恒定区和一个可变区。轻链的长度大约为 211~217 个氨基酸, 每个抗体包含的两条轻链总是相同的,对哺乳动物来说每一个抗体中的轻链只有一个型:κ或λ型。在一些低等的脊椎动物中,像软骨鱼类 (软骨鱼)和硬骨鱼类体内也会发现其他型的轻链如ι(iota) 型。

Fab和Fc段
Fc 段可以直接结合酶或荧光染料来标记抗体,是在 ELISA 过程中抗体铆钉在板上的部位,也是在免疫沉淀、免疫印迹和免疫组化中识别并结合二抗的部位。抗体可以被蛋白水解酶如木瓜蛋白酶水解成 2 个 F(ab) 段和一个 Fc 段,或者被胃蛋白酶从铰链区断开,水解成一个 F(ab)2 段 和一个 Fc 段。IgG 抗体片段有时是非常有用的,由于缺少 Fc 段,F(ab) 段即不会和抗原发生沉淀,也不会在活体研究中被免疫细胞捕获。因为分子片段较小,且缺乏交联功能(由于 Fc 段的缺失),Fab 段通常用于功能性研究中的放射性标记,Fc 段则主要用做组化染色中的阻断剂
 
根据Y形结构的数量和重链种类的不同,哺乳动物体内的抗体可以分为 5 类:IgG、IgM、IgA、IgD、IgE,它们的重链分别是γ、μ、α、 δ、ε。各类抗体在生物学特性、功能区域以及结合不同抗原的能力上有所不同,如下表所列:
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